Ramona Christina Christmann

Spektroskopische Untersuchungen zu funktionsrelevanten Eisen-Liganden-Wechselwirkungen in Häm-Thiolat-Proteinen


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ISBN:

978-3-8440-4134-7

Reeks:

Biophysik

Trefwoorden:

Häm-Thiolat-Proteine; Stopped-Flow-Spektroskopie; Mössbauer-Spektroskopie; Compound I; Shunt-Reaktion

Soort publicatie:

Dissertatie

Taal:

Duits

Pagina's:

238 pagina's

Gewicht:

353 g

Formaat:

21 x 14,8 cm

Bindung:

Hardcover

Prijs:

49,80 € / 62,25 SFr

Verschijningsdatum:

December 2015

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Samenvatting

Eisenhaltige Biomoleküle erfüllen in der Natur vielfältige lebenswichtige Aufgaben, wie z.B. Sauerstofftransport, Elektronentransfer sowie Sauerstoff- und Eisenspeicherung. Es wurden vier Hämproteine untersucht, deren Hämgruppe jeweils mittels eines Schwefels aus einem Cystein mit dem Apoprotein verbunden ist und die deshalb zu den Häm-Thiolat-Proteinen gehören.
Die Chloroperoxidase CPO ist bereits gut erforscht und bildet bei der Reaktion mit Wasserstoffperoxid das hochreaktive Intermediat Compound I (Cpd I), ein Fe(IV)=O Porphyrin-π-Kation-Radikalsystem. Dieses Cpd I wurde ebenfalls in manchen Cytochrom P450-Enzymen in einer sogenannten "Shunt"-Reaktion nachgewiesen. Die Cytochrom P450-Enzymfamilie katalysiert die Hydroxylierung zahlreicher Substrate, wobei Cpd I dabei für die Fähigkeit gesättigte C-H-Bindungen zu hydroxylieren verantwortlich gemacht wird. Diese Arbeit umfasst sowohl die Herstellung der Enzymproben und die Optimierung der Expressionsbedingungen als auch reaktionskinetische Untersuchungen der "Shunt"-Reaktion mit verschiedenen Persäuren und Reaktionsbedingungen für Cytochrom P450cam und Cytochrom P450bmp. Bei P450cam traten bei bestimmten Reaktionsbedingungen beide für Cpd I typischen Absorptionsbanden auf, bei P450bmp jedoch nicht. Es wird davon ausgegangen, dass Cpd I in den meisten Fällen zu schnell weiterreagiert und nicht genug für eine Detektion akkumuliert.
Zu guter Letzt wurde die NO-Bindung des Cimex-Nitrophorins cNP bei verschiedenen pH-Werten mittels Mössbauer-Spektroskopie untersucht und ein Mechanismus zur reversiblen Bindung von NO im cNP vorgestellt.