Annegret S. Reinhard

Mössbauer-Spektroskopie- und Dichte-Funktional-Theorie-Untersuchungen an Modellkomplexen der [Fe]-Hydrogenase und dem Protein LytB

ISBN:

978-3-8440-1562-1

Reeks:

Trefwoorden:

Mössbauer-Spektroskopie; Dichte-Funktional-Theorie-Rechnungen; [Fe]-Hydrogenase; Protein LytB/IspH; Inhibition; Modellkomplexe

Soort publicatie:

Dissertatie

Taal:

Duits

Pagina's:

198 pagina's

Gewicht:

294 g

Formaat:

21 x 14,8 cm

Bindung:

Hardcover

Prijs:

48,80 € / 61,00 SFr

Verschijningsdatum:

December 2012

Kopen:

Download:

Beschikbare online documenten voor deze titel:

U heeft Adobe Reader, nodig, om deze bestanden te kunnen bekijken. Hier vindt u ondersteuning en informatie, bij het downloaden van PDF-bestanden.

Let u er a.u.b. op dat de online-bestanden niet drukbaar zijn.


	Document		Samenvatting
	Soort bestand		PDF
	Kosten		gratis
	Acties		Het bestand tonen - 137 kB (140390 Byte)
	Acties		downloaden van het bestand - 137 kB (140390 Byte)


	Document		Document
	Soort bestand		PDF
	Kosten		36,60 EUR
	Acties		Tonen en kopen van het bestand - 1,9 MB (1973317 Byte)
	Acties		Kopen en downloaden van het bestand - 1,9 MB (1973317 Byte)


	Document		Inhoudsopgave
	Soort bestand		PDF
	Kosten		gratis
	Acties		Het bestand tonen - 94 kB (96566 Byte)
	Acties		downloaden van het bestand - 94 kB (96566 Byte)

Gebruikersinstellingen voor geregistreerde online-bezoekers

Hier kunt u uw adresgegevens aanpassen en uw documenten inzien.

Gebruiker:	niet aangemeld
Acties:	aanmelden/registreren Paswoord vergeten?

Aanbevelen:

Wilt u dit boek aanbevelen?

Recensie-exemplaar

Bestelling van een recensie-exemplaar.

Verlinking

Wilt u een link hebben van uw publicatie met onze online catalogus? Klik hier.

Samenvatting

Das Übergangsmetall Eisen ist aufgrund seiner Variabilität und seines häufigen Auftretens eines der wichtigsten Elemente in biologischen Systemen. In vielen katalytisch aktiven Proteinen bestimmt ein zentrales Eisenion die Reaktivität. Im Rahmen dieser Arbeit wurden Modellkomplexe der [Fe]- Hydrogenase Hmd und das aktive Zentrum des Eisen-Schwefel-Proteins LytB durch Mössbauer-Spektroskopie charakterisiert. Unterstützt werden diese Analysen durch kerninelastische Streuexperimente (NIS-Experimente) und Dichte-Funktional-Theorie-Rechnungen (DFT-Rechnungen), um die experimentellen Ergebnisse mit der dreidimensionalen Struktur der Probe zu verknüpfen.

Die [Fe]-Hydrogenase Hmd katalysiert die Umwandlung von molekularem Wasserstoff in zwei Protonen und zwei Elektronen. Diese Reaktion kann in umweltfreundlichen Wasserstoffbrennzellen nutzbar gemacht werden. In der Arbeitsgruppe von Herrn Prof. Dr. Xile Hu vom Laboratory of Inorganic Synthesis and Catalysis an der École Polytechnique Fédérale de Lausanne wurden Modelle für Hmd synthetisiert. Es konnte festgestellt werden, dass die elektronische Struktur der Modellkomplexe der des aktiven Zentrums des Proteins sehr gut entspricht. Darüber hinaus konnte durch Anwendung von DFT-Rechnungen eine starke Abhängigkeit zwischen der elektronischen Umgebung des Eisenzentrums und der dreidimensionalen Struktur des Moleküls festgestellt werden. Mit Hilfe dieser Analysen können nun auch Vorschläge für die Geometrie von Komplexen gemacht werden, deren Struktur bisher noch nicht experimentell bestimmt worden ist.

Das Eisen-Schwefel-Protein LytB ist an der Synthese von Isoprenoiden in Bakterien und manchen Krankheitserregern wie dem Malariaerreger Plasmodium falciparum beteiligt. Da LytB nicht in menschlichen oder tierischen Zellen vorkommt, wurde versucht, die Funktion des Enzyms mit potentiellen Inhibitoren zu hemmen. Diese Inhibitoren können als mögliche Antibiotika in Betracht gezogen werden. Die Proteine wurden von Frau Dr. Myriam Seemann und ihren Mitarbeitern am Institute de Chimi an der Université de Strasbourg aufgereinigt. Es konnte gezeigt werden, dass die potentiellen Inhibitoren in ähnlicher Weise wie das Substrat am Eisen-Zentrum binden. Darüber hinaus wurde ein Vorschlag für die molekulare Struktur des substratfreien Proteins gemacht, die bisher noch nicht durch Kristallstrukturanalyse bestimmt werden konnte. Die Ergebnisse legen nahe, dass eines der Eisen-Zentren direkt mit zwei Wassermolekülen koordiniert ist und weitere Wassermoleküle den Rest der Protein-Tasche füllen.